Reflections on antifreeze proteins and their evolution

Abstract

The discovery of radically different antifreeze proteins (AFPs) in fishes during the 1970s and 1980s suggested that these proteins had recently and independently evolved to protect teleosts from freezing in icy seawater. Early forays into the isolation and characterization of AFP genes in these fish showed they were massively amplified, often in long tandem repeats. The work of many labs in the 1980s onward led to the discovery and characterization of AFPs in other kingdoms, such as insects, plants, and many different microorganisms. The distinct ice-binding property that these ice-binding proteins (IBPs) share has facilitated their purification through adsorption to ice, and the ability to produce recombinant versions of IBPs has enabled their structural characterization and the mapping of their ice-binding sites (IBSs) using site-directed mutagenesis. One hypothesis for their ice affinity is that the IBS organizes surface waters into an ice-like pattern that freezes the protein onto ice. With access now to a rapidly expanding database of genomic sequences, it has been possible to trace the origins of some fish AFPs through the process of gene duplication and divergence, and to even show the horizontal transfer of an AFP gene from one species to another.

Résumé

La découverte de protéines antigel (PAG) radicalement différentes chez les poissons au cours des années 1970 et 1980 a suggéré que ces protéines avaient récemment et indépendamment évolué pour protéger les téléostéens de la congélation dans l’eau de mer glacée. Les premières tentatives d’isolement et de caractérisation des gènes de PAG chez ces poissons ont montré qu’ils étaient amplifiés de façon massive, souvent en longues répétitions en tandem. Les travaux de nombreux laboratoires à partir des années 1980 ont conduit à la découverte et à la caractérisation de PAG dans d’autres règnes tels que les insectes, les plantes et de nombreux micro-organismes différents. La propriété distincte de lier la glace que ces protéines de liaison à la glace (PLG) partagent a facilité leur purification par adsorption à la glace, et la capacité de produire des versions recombinantes des PLG a permis leur caractérisation structurelle et la cartographie de leurs sites de liaison à la glace par mutagenèse dirigée. L’une des hypothèses en ce qui concerne leur affinité pour la glace est que le site de liaison à la glace organise les eaux de surface en un motif semblable à la glace, ce qui fige la protéine sur la glace. Grâce à l’accès à une base de données de séquences génomiques qui est en expansion rapide, il a été possible de tracer l’origine de certaines PAG des poissons à travers le processus de duplication et de divergence des gènes, et même de montrer le transfert horizontal d’un gène de PAG d’une espèce à une autre. [Traduit par la Rédaction]

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